丙胺酰-L-酪氨酸,

氨基酸的氨基酸代谢 一、 蛋白质营养的重要性二、蛋白质需求和营养价值一、 蛋白质消化二、在肠粘膜细胞或三肽转运系统上使用二肽吸收氨基酸. 这种运输也是一个耗能的主动吸收过程。近端小肠吸收更强。三、蛋白质腐败一、概述二、氨基酸脱氨三、α-酮酸代谢第4节氨代谢一、血氨的来源和去向二、氨运输三、尿素产生（五）高氨血症和氨中毒一、氨基酸脱羧二、一碳代谢三、含硫氨基酸（一）蛋氨酸（<

甲硫基腺苷丙胺转移酶精胺()多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）中含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶具有较强的活性。定义（一）概述某些只含有一个碳原子的氨基酸代谢）基团，称为一碳单位（one unit）。种类 () -CH3 () -CH2-() -CH= () -CHO 亚氨基甲基() -CH=NH (二）四氢叶酸是载体 FH4 的单碳单元生成F FH2 FH4 FH2 还原酶 FH2 还原酶 NADPH+H+ NADP+ NADPH+H+ NADP+ FH4 携带一碳单元的形式（一碳单元通常与N5、@ >N10位结合） N5—CH3—FH4 N< @5、N10—CH2—FH4 N5、@>

肝脏是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸为骨架合成，精氨酸提供脒基，SAM提供甲基。肌酸在肌酸激酶的作用下转化为磷酸肌酸。肌酸和磷酸肌酸代谢的最终产物是肌酸酐（ ）。H2O + . 半胱氨酸和胱氨酸相互转化 - 2H +2H CH2SH CHNH2 COOH CH2 CHNH2 COOH CH2 CHNH2 COOH SS 2 定义是指氨基酸脱氨为相应的α-酮酸的过程。 Mode Non- and and (一）() 1.在转氨酶()的作用下，一个氨基酸除去α-氨基形成相应的α-酮酸，另一个α-酮酸获得氨基形成相应的氨基酸。2. 反应式很大 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可以参与转氨反应。3. 正常转氨酶在各种组织中的GOT和GPT活性（单位/克湿组织） 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。4.转氨机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛氨基酸磷酸吡哆醛α-酮酸磷酸吡哆胺谷氨酸α-酮戊二酸转氨酶目录转氨不仅是体内大部分氨基酸脱氨的重要途径，

这样就不会产生游离氨。5.转氨作用的生理意义（二）L-谷氨酸氧化脱氨作用存在于肝、脑、肾，辅酶为NAD+或NADP+GTP，ATP为其抑制剂GDP，ADP为其激活剂催化酶：L -谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸 NH3 α-酮戊二酸 NAD(P)+ NAD(P)H+H+ H2O (三） 联合脱氨二 各种脱氨方法的联合作用，从氨基中去除α-氨基的过程酸生成α-酮酸。2.类型①转氨偶联氧化脱氨1. 定义② 转氨偶联 嘌呤 核苷酸循环 ① 转氨偶联 氧化脱氨 氨基酸 谷氨酸 α-酮酸 α-酮戊二酸 H2O+NAD+ 转氨酶 NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 这种方法既是氨基酸脱氢酶 氨基的主要途径也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。主要存在于肝、肾组织。②苹果酸腺苷酸琥珀酸次黄嘌呤核苷酸（IMP）腺苷酸琥珀酸合酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2这种方法主要在肌肉组织中进行。腺苷酸脱氢酶H2O NH3 富马酸腺嘌呤核苷酸 (AMP) (一）胺化为非必需氨基酸 (二）

琥珀酰辅酶A富马酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖阿尔法甘油磷酸脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰辅酶A丙氨酸半胱氨酸丝氨酸，苏氨酸酸苯丙氨酸色氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸CO2 CO2氨基酸，糖和脂肪代谢链接 TAC 氨的含量是人体的正常代谢物，是有毒的。体内的氨主要通过肝脏合成尿素来解毒。正常血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。1. 血氨的来源①氨基酸脱氨作用产生的氨是血氨的主要来源，胺的分解还可以产生氨RCHO+NH3胺氧化酶②肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌的作用下产生的氨尿素被肠道细菌脲酶水解。③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺谷氨酰胺+NH3谷氨酰胺酶2.血氨的途径①在肝脏合成尿素，是主要途径②非必需氨基酸的合成及其他含氮化合物 ③谷氨酰胺谷氨酸合成+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合酶ATP ADP+Pi ④肾小管分泌氨 NH3在酸性条件下生成NH4+随尿液排出体外。

1. 丙氨酸-葡萄糖循环（-循环）反应过程的生理意义①肌肉中的氨以无毒丙氨酸的形式输送到肝脏。② 肝脏为肌肉提供葡萄糖。丙氨酸 葡萄糖 肌肉 蛋白质 氨基酸 NH3 谷氨酸 α-酮戊二酸 丙酮酸 糖酵解途径 肌肉 丙氨酸 血液 丙氨酸 葡萄糖 α-酮谷氨酸 丙酮酸 NH3 尿素 尿素循环 糖原生成 肝脏 丙氨酸-葡萄糖循环 葡萄糖目录2. 谷氨酰胺氨化反应过程 谷氨酸+ NH3 谷氨酰胺 谷氨酰胺合成ATP ADP+Pi 谷氨酰胺酶 大脑和肌肉中谷氨酰胺酶的合成 氨基酰胺被转运到肝脏和肾脏，然后分解成氨和谷氨酸进行解毒。生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存和运输形式。(一）生产场所主要在肝细胞的线粒体和胞质溶胶中。(二）生产过程尿素生产过程是由Hans Krebs和Kurt提出的丙胺酰-L-酪氨酸，称为鸟氨酸循环(cycle)丙胺酰-L-酪氨酸，也称为尿素循环（urea cycle）或Krebs-循环。1.合成氨甲酰磷酸CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨甲酰磷酸合酶I（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）CO H2N O ~ PO32- + 2ADP +线粒体中的 Pi 氨基甲酰磷酸反应由氨基甲酰磷酸合酶 I (I, CPS-I) 催化。称为鸟氨酸循环（cycle），也称为尿素循环（urea cycle）或克雷布斯循环。1. 氨甲酰磷酸的合成 CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨甲酰磷酸合酶 I (N-乙酰谷氨酸, Mg2+) CO H2N O ~ PO32- + 2ADP + Pi 氨甲酰磷酸反应在线粒体中由氨甲酰磷酸合酶 I (我，CPS-I)。称为鸟氨酸循环（cycle），也称为尿素循环（urea cycle）或克雷布斯循环。1. 氨甲酰磷酸的合成 CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨甲酰磷酸合酶 I (N-乙酰谷氨酸, Mg2+) CO H2N O ~ PO32- + 2ADP + Pi 氨甲酰磷酸反应在线粒体中由氨甲酰磷酸合酶 I (我，CPS-I)。

N-乙酰谷氨酸是其活化剂，反应消耗 2 分子 ATP。N-乙酰谷氨酸（AGA）2.瓜氨酸合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（，OCT）催化，OCT常与CPS-I形成复合物。反应发生在线粒体中，在那里产生瓜氨酸，然后进入细胞质。3. 精氨酸合成发生在胞质溶胶中。精氨琥珀酸合酶 ATP AMP+PPi H2O Mg2+ + 天冬氨酸精氨琥珀酸精氨酸富马酸精氨琥珀酸裂解酶精氨琥珀酸4.

能量消耗：3个ATP，4个高能磷酸键。(四）尿素生成调控1.日粮蛋白质对高蛋白日粮合成的影响↑低蛋白日粮合成↓2.CPS-Ⅰ调控：AGA、精氨酸作为其激活剂< @3.产尿素酶的调控：*第7章蛋白质的营养作用，一科临床生化教研室讲师罗杰1.维持细胞和组织的生长、更新和修复< @2.参与各种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原和抗体）、运动（肌肉）、物质运输（载体）、凝血（凝血系统）等。3.氧化用品18人体每日能量的百分比由蛋白质提供。1. 氮平衡 ( ) 摄入食物中的氮含量与排泄物（尿液和粪便）中的氮含量之间的关系。总氮平衡：氮摄入量=氮排泄量（正常成人） 正氮平衡：氮摄入量>氮排泄量（儿童、孕妇等） 负氮平衡：氮摄入量<氮排泄量（饥饿和消耗性疾病患者） 含义氮平衡：能反映体内蛋白质代谢的情况。2.生理需求成人每日蛋白质最低需求量为30-50g，中国营养学会推荐成人每日蛋白质需求量为80g。3.

其余12种氨基酸可在体内合成，称为非必需氨基酸。②蛋白质的营养价值（价值） 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类和质质比。③蛋白质的互补作用是指将营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以相互补充，提高营养价值。第二节蛋白质的消化、吸收和变质，蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除物种特异性和抗原性，防止过敏和毒性反应。消化（一）在胃中消化胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键特异性较差，产物主要为多肽和少量氨基酸。胃蛋白酶原 + Acid, () () (二）小肠消化-小肠是蛋白质消化的主要场所。1.胰酶及其作用胰酶是消化的蛋白质的主要酶，最适pH约为7.0，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶()水解蛋白质肽链内的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶()水解一个氨基酸肽链末端的一个残基，例如羧肽酶（A，B），氨肽酶。胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH约为7.0，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶()水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶()从肽链末端一次水解一个氨基酸残基，如羧肽酶(A,B)、氨肽酶. 胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH约为7.0，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶()水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶()从肽链末端一次水解一个氨基酸残基，如羧肽酶(A,B)、氨肽酶.

激活肠液中的酶原 胰蛋白酶原 糜蛋白酶原羧肽酶原弹性蛋白酶肠激酶 () 胰蛋白酶 糜蛋白酶羧肽酶弹性蛋白酶 () () () () 通过蛋白酶作用保护胰腺组织免于自我消化。确保酶在其特定位点和环境中发挥催化作用。酶原也可以被视为酶的储存形式。酶原活化意义 氨肽酶 内肽酶 羧肽酶 氨基酸+氨基酸二肽酶 蛋白水解酶作用图2. 肠黏膜细胞对蛋白质的消化主要是寡肽酶()的作用，如氨基肽酶()和二肽酶()和很快。吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：肽吸收肠道细菌对未消化和吸收的蛋白质及其消化产物的影响大多是有害的，如胺、氨、苯酚、吲哚等；它们还可以产生少量可供人体利用的脂肪酸和维生素。物质。肽吸收肠道细菌对未消化和吸收的蛋白质及其消化产物的影响大多是有害的，如胺、氨、苯酚、吲哚等；它们还可以产生少量可供人体利用的脂肪酸和维生素。物质。

这是酸性灌肠的基础。（三）其他有害物质的形成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚第三节氨基酸的一般代谢氨基酸蛋白质半衰期（half-life） 一种蛋白质减少其原来所需的时间浓度减半，表示为蛋白质周转的 t1/2 ( ) 在真核生物中蛋白质降解有两种途径： 不依赖 ATP 使用组织蛋白酶降解外源蛋白质、膜蛋白和长寿命细胞内蛋白质 (2) 依赖泛素的降解过程 (1) 溶酶体依赖性降解过程 ATP 降解 异常蛋白和短寿命蛋白 泛素 76 个氨基酸的小分子蛋白 (8.5kD) 真核生物中常见并以高度保守的一级结构命名1.

2. 蛋白酶体降解泛素化蛋白质 () 泛素介导的蛋白质降解过程 泛素化过程 E1：泛素激活酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素-蛋白连接酶 泛素 C O- O + HS-E1 ATP AMP+PPi 泛素 COS E1 HS-E2 HS-E1 泛素 COS E2 泛素 COS E1 降解蛋白 HS-E2 泛素 COS E2 泛素 C NH 降解蛋白 O E3 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱导癌症（促进降解肿瘤抑制蛋白 P53) 体内蛋白质降解参与多种生理和病理调节。体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起分布在全身参与新陈代谢，称为氨基酸代谢文库。氨基酸代谢文库 食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解 体内氨基酸（非必需氨基酸）的合成 氨基酸代谢概述 嘧啶等） 合成目录 *